Péptido es uno de esos temas donde los detalles importan más que los titulares. Esta página reúne los antecedentes, los mecanismos y los puntos prácticos que más se consultan.
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En mamíferos, esta ruta metabólica es importante en la beta oxidación de ácidos grasos y el catabolismo de aminoácidos y colinas, al aceptar electrones de múltiples acetil-CoA deshidrogenasas. En plantas, la oxidorreductasa ETF-Q también es importante en la respuesta que permite la supervivencia por extensos periodos de oscuridad.
Fuentes: es.wikipedia.org
==== Reductasas y oxidasas alternativas ==== Muchos organismos eucariotas poseen cadenas de transporte de electrones diferentes a la de los mamíferos, que difieren mucho de las más estudiadas de estos últimos (descritas anteriormente). Por ejemplo, en plantas, existen NADH oxidasas que oxidan el NADH en el citosol en lugar de la matriz mitocondrial, y transfieren estos electrones a las reservas de ubiquinona. Estas enzimas no transportan protones, y por ello, reducen ubiquinona sin alterar el gradiente electroquímico a través de la membrana interna. Otro ejemplo de cadena de transporte de electrones divergente es la oxidasa alternativa, que es encontrada en plantas, así como algunos hongos, protistas y posiblemente algunos animales. Esta enzima transfiere electrones directamente del ubiquinol al oxígeno. Las rutas de transporte de electrones producidos por estas oxidasas alternativas de NADH y ubiquinona tienen un menor rendimiento de ATP que la ruta completa. Las ventajas que se obtienen por estas rutas más cortas no son del todo conocidas. Sin embargo, las oxidasas alternativas son producidas como respuesta a situaciones de estrés ambiental, como el frío, especies reactivas del oxígeno e infección por patógenos, así como otros factores que inhiben la cadena de transporte de electrones completa. Las rutas alternativas podrían, por lo tanto, aumentar la resistencia de los organismos ante daños, reduciendo el estrés oxidativo.
Fuentes: es.wikipedia.org
La Q-citocromo c oxidorreductasa también conocida como citocromo c reductasa, complejo del citocromo bc1, o simplemente complejo III. En mamíferos, esta enzima es un dímero, con cada subunidad del complejo conteniendo once subunidades de proteínas, un centro hierro-azufre [2Fe-2S] y tres citocromos: un citocromo c1 y dos citocromos b. Un citocromo es un tipo de proteína de transferencia de electrones que contiene al menos un grupo hemo. Los átomos de hierro dentro del grupo hemo del complejo III alternan entre sus estados de oxidación reducido (+2) y oxidado (+3) mientras los electrones son transferidos a través de la proteína. La reacción catalizada por el complejo III es la oxidación de una molécula de ubiquinol y la reducción de dos moléculas de citocromo c, una proteína hemo libremente asociada con la mitocondria. A diferencia de la coenzima Q, que transporta dos electrones, el citocromo c transporta solo uno.
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Debido a que solo uno de los electrones puede ser transferido desde el donante QH2 al aceptor citocromo c, a la vez, el mecanismo de reacción del complejo III es más elaborado que aquellos de los otros complejos respiratorios, y se da en dos pasos, llamados ciclo Q. En el primer paso, la enzima se une a tres sustratos, primero, QH2, el cual es luego oxidado, siendo un electrón transferido al segundo sustrato, el citocromo c. Los dos protones liberados de QH2 pasan al espacio intermembrana. El tercer sustrato es Q, el cual acepta el segundo electrón de QH2 y es reducido a Q.-, el cual es un radical libre de ubisemiquinona. Los primeros dos sustratos son liberados, pero este intermediario de ubisemiquinona permanece unido. En el segundo paso, una segunda molécula de QH2 es unida y de nuevo pasa su primer electrón al aceptor citocromo c. El segundo electrón es transferido a la ubisemiquinona unida, reduciéndola a QH2 mientras gana dos protones de la matriz mitocondrial. Este QH2 es luego liberado de la enzima. Como la coenzima Q es reducida a ubiquinol en el lado interno de la membrana y oxidado a ubiquinona en el externo, hay una transferencia neta de electrones a través de la membrana, añadidos al gradiente de protones. El mecanismo más bien complejo de dos pasos por el cual sucede esto es importante, ya que incrementa la eficiencia de la transferencia de protones.
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